Албумин и глобулини

Албумини (А) и глобулини (D).

А и G протеини, които са във всички тъкани. Кръвният серум е най-богат на тези протеини. Съдържанието на албумин в него е 40-45 g / l, глобулин 20-30 g / l, т.е. делът на албумина е повече от половината от плазмените протеини.

Албумин-протеини с относително малко молекулно тегло (15-70 хиляди. Да); те имат отрицателен заряд и киселинни свойства, IET - 4.7, съдържат много глутаминова аминокиселина. Това са силно хидратирани протеини, така че те се отлагат само с висока концентрация на дехидратиращи вещества.

Поради високата хидрофилност, малкия размер на молекулите, значителните концентрации на албумина играят важна роля за поддържане на осмотичното налягане на кръвта. Ако концентрацията на албумин е под 30 g / l, осмотичното налягане на кръвта се променя, което води до оток. Около 75-80% от осмотичното налягане на кръвта се отчита от албумина.

Характерна особеност на албумина е тяхната висока адсорбционна способност. Те адсорбират полярни и неполярни молекули, играейки транспортна роля. Това са неспецифични носители, те транспортират хормони, холестерол, билирубин, лекарствени вещества, калциеви йони. Свързването и трансферът на дълговерижни мастни киселини е основната физиологична функция на серумния албумин. Албумините се синтезират главно в черния дроб и се актуализират бързо, полуживотът им е 7 дни.

Глобулините са протеини с по-високо молекулно тегло от албумина. Глобулини слабо кисели или неутрални протеини (IEP = 6 - 7.3). Някои от глобулините имат способността да свързват специфично вещества (специфични носители).

Може би фракционирането на серумните протеини в албумин и глобулини чрез осоляване с използване на (NH₄)₂SO₄. В наситен разтвор албуминът се утаява като по-лека фракция, в полунаситен, глобулин.

В клиниката е широко разпространен методът на фракциониране на серумния протеин чрез електрофореза. При електрофоретично разделяне на серумните протеини могат да се разграничат 5-7 фракции: Природата и степента на промени в серумните протеинови фракции при различни патологични състояния са от голям интерес за диагностични цели. Намаляването на албумина се наблюдава в резултат на нарушение на техния синтез, с недостиг на пластмасов материал, нарушение на синтетичната функция на черния дроб и увреждане на бъбреците. Съдържанието на глобулини се увеличава с хронични инфекциозни процеси.

Албумин и глобулини

Албумини (А) и глобулини (D).

А и G протеини, които са във всички тъкани. Кръвният серум е най-богат на тези протеини. Съдържанието на албумин в него е 40-45 g / l, глобулин 20-30 g / l, т.е. делът на албумина е повече от половината от плазмените протеини.

Албумин-протеини с относително малко молекулно тегло (15-70 хиляди. Да); те имат отрицателен заряд и киселинни свойства, IET - 4.7, съдържат много глутаминова аминокиселина. Това са силно хидратирани протеини, така че те се отлагат само с висока концентрация на дехидратиращи вещества.

Поради високата хидрофилност, малкия размер на молекулите, значителните концентрации на албумина играят важна роля за поддържане на осмотичното налягане на кръвта. Ако концентрацията на албумин е под 30 g / l, осмотичното налягане на кръвта се променя, което води до оток. Около 75-80% от осмотичното налягане на кръвта се отчита от албумина.

Характерна особеност на албумина е тяхната висока адсорбционна способност. Те адсорбират полярни и неполярни молекули, играейки транспортна роля. Това са неспецифични носители, те транспортират хормони, холестерол, билирубин, лекарствени вещества, калциеви йони. Свързването и трансферът на дълговерижни мастни киселини е основната физиологична функция на серумния албумин. Албумините се синтезират главно в черния дроб и се актуализират бързо, полуживотът им е 7 дни.

Глобулините са протеини с по-високо молекулно тегло от албумина. Глобулини слабо кисели или неутрални протеини (IEP = 6 - 7.3). Някои от глобулините имат способността да свързват специфично вещества (специфични носители).

Може би фракционирането на серумните протеини в албумин и глобулини чрез осоляване с използване на (NH₄)₂SO₄. В наситен разтвор албуминът се утаява като по-лека фракция, в полунаситен, глобулин.

В клиниката е широко разпространен методът на фракциониране на серумния протеин чрез електрофореза. При електрофоретично разделяне на серумните протеини могат да се разграничат 5-7 фракции: Природата и степента на промени в серумните протеинови фракции при различни патологични състояния са от голям интерес за диагностични цели. Намаляването на албумина се наблюдава в резултат на нарушение на техния синтез, с недостиг на пластмасов материал, нарушение на синтетичната функция на черния дроб и увреждане на бъбреците. Съдържанието на глобулини се увеличава с хронични инфекциозни процеси.

Албумин и глобулини

Към албуминовата фракция принадлежи и транстиретин (преалбумин), който заедно с тироксин-свързващия глобулин и албумин транспортира хормона тироксин и неговия метаболит йодотиронин.

Албумините са прости хидрофилни протеини с ниско молекулно тегло. Молекулата на албумина съдържа 600 аминокиселини. Молекулно тегло 67 kDa. Албумини, както и повечето други плазмени протеини, се синтезират в черния дроб. Приблизително 40% от албумина е в кръвната плазма, останалата част е в интерстициалната течност и в лимфата.

глобулин

За разлика от албумините глобулините не са разтворими във вода, а са разтворими в слаби солни разтвори.

Тази фракция включва различни протеини. ₁-глобулини имат висока хидрофилност и ниско молекулно тегло - следователно, при патологията на бъбреците лесно се губят с урината. Въпреки това, загубата им не оказва значителен ефект върху онкотичното кръвно налягане, тъй като съдържанието им в кръвната плазма е малко.

Функции на -1-глобулините

1. Транспорт. Транспортни липиди, докато образуват с тях комплекси - липопротеини. Сред протеините на тази фракция са протеини, предназначени за транспортиране на хормони: тироксин-свързващ протеин - трансфер на тироксин, транскортин - транспорт на кортизол, кортикостерон и прогестерон, киселинен гликопротеин - транспорт на прогестерон.

2. Участие във функционирането на кръвосъсирващата система и комплемент-протромбиновата система.

3. Регулаторна функция. Някои протеинови фракции₁-глобулини са ендогенни инхибитори на протеолитични ензими. Най-висока концентрация в плазмата₁-антитрипсин. Съдържанието му в плазмата е от 2 до 4 g / l (много високо), молекулното тегло е 58-59 kDa. Неговата основна функция е да потиска еластазата, ензим, който хидролизира еластин (един от основните протеини на съединителната тъкан).₁-Антитрипсинът също е инхибитор на протеази: тромбин, плазмин, трипсин, химотрипсин и някои ензими на кръвосъсирващата система. Към фракция₁-Глобулините също включват₁-антихимотрипсин. Той инхибира химотрипсина и някои протеинази на кръвните клетки.

Протеини с високо молекулно тегло. Тази фракция съдържа регулаторни протеини, фактори на кръвосъсирването, компоненти на комплементната система, транспортни протеини. Това включва hepatocuprein. Той е носител на мед и също така осигурява постоянството на съдържанието на мед в различни тъкани, особено в черния дроб. При наследствено заболяване - болестта на Уилсън - нивото на церулоплазмин намалява. В резултат на това се повишава концентрацията на мед в мозъка и черния дроб. Това се проявява с развитието на неврологични симптоми, както и с цироза на черния дроб.

Съдържанието на тези протеини е приблизително 1/4 от всички₂-глобулин. Хаптоглобинът образува специфични комплекси с хемоглобин, освободен от еритроцити по време на интраваскуларна хемолиза. Поради високото молекулно тегло на тези комплекси, те не могат да бъдат елиминирани от бъбреците. Това предпазва тялото от загуба на желязо.

Хемоглобиновите комплекси с хаптоглобин се унищожават от клетките на ретикуло-ендотелната система (клетки на моноядрена фагоцитна система), след което глобинът се разделя на аминокиселини, хемът се унищожава в билирубин и се изхвърля чрез жлъчката, а желязото остава в тялото и може да се използва.

Тази част включва също и₂-глобулин. Молекулното тегло на този протеин е 720 kDa, плазмената концентрация 1.5-3 g / l. Той е ендогенен инхибитор на протеинази от всички класове и също така свързва хормона инсулин.

C₁-гликопротеиновият инхибитор, е основната регулаторна връзка в класическия път на комплементарната активация (CCP), е в състояние да инхибира плазмин, каликреин.

Транспортни протеини: ретинол-свързващ протеин - транспорт на витамин А, витамин D-свързващ протеин - транспорт на витамин D.

Компоненти на системата за кръвосъсирване и фибринолиза: антитромбин III и плазминоген.

Тази част включва:

фибриноген - протеинова коагулационна система

протеини на компоненти на системата за активиране на комплемента

транспортни протеини: трансферин (транспорт на железни йони), транскобаламин (транспорт на витамин В)₁₂глобулин-свързващи полови хормони (транспорт на тестостерон и естрадиол), LDL (транспорт на липиди).

хемопексин предава свободен хем, порфирин. Свързва протеините, съдържащи подгъва, и ги пренася в черния дроб за унищожаване.

Тази фракция съдържа предимно антитела-протеини, синтезирани в лимфоидната тъкан и в клетки от ВЕИ, както и някои компоненти на комплементната система.

Функцията на антителата е да предпазва организма от чужди агенти (бактерии, вируси, чужди протеини), които се наричат ​​антигени.

Основни класове антитела в кръвта:

- имуноглобулини G (IgG)

- имуноглобулини М (IgM)

- имуноглобулини А (IgA), които включват IgD и IgE.

IgG и IgM могат да активират комплементната система. Прочетете повече за имуноглобулините в Приложение 1 на това ръководство.

Гама-глобулиновата група също включва криоглобулини. Това са протеини, които могат да се утаят при охлаждане на суроватката. Здравите хора не ги имат в серума. Те се появяват при пациенти с ревматоиден артрит, множествен миелом.

Сред криоглобулините има протеин фибронектин. Той е високомолекулен гликопротеин (молекулно тегло 220 kDa). Той присъства в кръвната плазма и на повърхността на много клетки (макрофаги, ендотелни клетки, тромбоцити, фибробласти). Функции на фибронектин: 1. Осигурява взаимодействието на клетките помежду си; 2. Насърчава адхезията на тромбоцитите; 3. Предпазва от туморни метастази.

Плазменият фибронектин е опсонин - подобрява фагоцитозата. Той играе важна роля в прочистването на кръвта от продуктите на разпадането на протеини, като колаген. Присъединявайки се към връзката с хепарин, участва в регулирането на кръвосъсирването. Понастоящем този протеин е широко изследван и използван за диагностика, особено в състояния, включващи инхибиране на макрофагалната система (сепсис и др.)

Интерферонът е гликопротеин. Той има молекулно тегло около 26 kDa. Той има видова специфичност. Произвежда се в клетки в отговор на въвеждането на вируси в тях. При здрав човек неговата плазмена концентрация е ниска. Но при вирусни заболявания концентрацията му нараства.

Албумини и глобулини.

Албумините са прости катерици; са част от животински и растителни тъкани; намерени в яйчен протеин, серум, мляко, в растителни семена. Разтворим във вода, солни разтвори, киселини и основи. Приблизително 75-80% от осмотичното налягане на серумните протеини пада върху албумин; една от функциите им е транспортирането на мастни киселини.

Глобулини - група от животински и растителни протеини, широко разпространени в природата. Принадлежат на глобуларни протеини. Разтворим в слаби разтвори на неутрални соли, разредени киселини и основи. Глобулините, представени от а-фракцията, се съдържат в кръвта в комплекс с билирубин и с липопротеини с висока плътност. Ф-глобулиновата фракция включва протромбин, който е прекурсор на тромбин, протеин, участващ в съсирването на кръвта. Фракцията на g-глобулините е най-хетерогенна. Най-важните г-глобулини са имуноглобулини.

Съотношението албумин / глобулин има диагностична стойност: обикновено е близо до 2 и намалява при възпалителни заболявания.

Протамини и хистони.

Протамини - нискомолекулни протеини в ядрата на сперматозоидите при рибите и птиците. Те притежават 60-85% аргинин и имат основни свойства. Добре разтворен във вода, кисела и неутрална среда. Те се утаяват от алкали. В ядрата на клетките са свързани с ДНК.

Хистоните са също малки протеини на главния герой. Тяхната структура включва лизин и аргинин, чието съдържание не надвишава 20-30%. Има пет различни типа хистони: H1, H2A, H2B, H3 и H4. Тези протеини се намират главно в ядрата на клетките. Те участват в структурната организация на хроматина.

Проламини и глутелини.

Проламините са протеини от растителен произход. Те съдържат 20-25% глутаминова киселина и 10-15% пролин. Разтворим в 60-80% воден разтвор на етанол, докато всички други прости протеини при тези условия обикновено се утаяват.

Глутенините са прости протеини, открити в семената на зърнените култури, в зелените части на растенията. Те се характеризират с високо съдържание на глутаминова киселина и наличието на лизин. Разтворим в разредени алкални разтвори. Глутенините са резервни протеини.

КОМПЛЕКСНИ ПРОТЕИНИ

1. Хромопротеините (от гръцки. Chroma-dye) се състоят от прост протеин и свързан с него не-протеинов компонент. Има хемопротеини и флавопротеини. Те участват в процеси като дишане, транспортиране на кислород и въглероден диоксид, окислително-редукционни реакции, светлина и цветово възприятие

Хемопротеините включват хемоглобин, миоглобин, цитохроми, каталаза и пероксидази. Всички те съдържат феропорфирини, но различни по състав и структура на протеини, и изпълняват различни биологични функции. Видовите разлики на хемоглобина се дължат на глобина.

Помислете за структурата на хемоглобина - кръвния протеин. Непротеиновият компонент на хемоглобина е кръвен пигмент, който дава кръвночервен цвят. В основата на неговата структура е протопорфирин IX (фиг. 5). В центъра на хема е железен атом, свързан с два азотни атома ковалентно и с другите две координационни връзки. Хем "увива" една полипептидна верига. Молекулата на хемоглобина HbA (от английски възрастен-възрастен) съдържа четири полипептидни вериги, които заедно съставляват протеиновата част на молекулата - глобин (фиг. 6). Две а-вериги съдържат 141 аминокиселинни остатъка, две β-вериги - по 146.

Хемоглобин HbA също присъства в кръвта на възрастен.₂ (2а, 2δ вериги, 2.5%) и HbA₃ (по-малко от 1%, различна в структурата на b-веригата).

Известен фетален хемоглобин (хемоглобин на новородени) HbF, състоящ се от 2 α- и 2 γ-вериги. Хемоглобин F има повишен афинитет към кислород и позволява на сравнително малко количество фетална кръв да изпълнява функциите за снабдяване с кислород по-ефективно. Кръвта на новороденото съдържа до 80% HbF, към края на първата година от живота е почти напълно заменена с HbA.

Болестите на хемоглобините (повече от 200) се наричат ​​хемоглобини.

1. Хемоглобинопатии, които се основават на наследствена промяна в структурата на всяка верига от нормален хемоглобин. Около 150 различни вида мутантни хемоглобини са открити в човешката кръв.

Анормалните хемоглобини се различават по физикохимичните си свойства (електрофоретична подвижност, разтворимост, изоелектрична точка, афинитет към кислород).

Класически пример за хемоглобинопатия е сърповидно-клетъчна анемия, която е често срещана в страните от Южна Америка, Африка и Югоизточна Азия. Химичният дефект се редуцира до заместването на глутаминовата киселина в 6-та позиция от N-края до валин в бета-веригите на хемоглобиновата HbS молекула. Това е резултат от мутация в ДНК молекулата. HbS намалява разтворимостта и афинитета към кислорода. Червените кръвни клетки в условията на ниско парциално налягане на кислорода приемат формата на сърп. HbS след освобождаване на кислород в тъканите се превръща в слабо разтворима деокси форма и се утаява под формата на вретеновидни кристали. Те деформират клетката и водят до хемолиза. Хетерозиготната форма на аномалията е безсимптомна или е придружена от лека хемолитична анемия. Хомозигозните индивиди от първите месеци на живота развиват тежка форма на сърповидно-клетъчна анемия. Болестта е остра и децата често умират в ранна възраст.

2. Таласемия - група от заболявания с наследствено нарушение на синтеза на една от глобиновите вериги. Има α- и β-таласемия. Хемоглобинопатия H - един от вариантите на a-таласемия - се проявява с хемолитична анемия, утаяване на хемоглобина H, разширяване на далака, тежки костни промени.

3. Желязодефицитна анемия - нарушен синтез на хемоглобина поради недостиг на желязо. Основните причини са загубата на кръв и липсата на богати на хем храни - месо и риба.

Дата на добавяне: 2016-07-27; Видян: 2489; РАБОТА ЗА ПИСАНЕ НА ПОРЪЧКА

Албумини и глобулини;

ПЛАСТОВИ ПРОТЕИНИ

КЛАСИФИКАЦИЯ НА ПРОТЕИНИ

ФИЗИЧНИ И ХИМИЧНИ СВОЙСТВА НА ПРОТЕИНИ

Протеините са високомолекулни съединения, тяхната относителна молекулна маса варира от 6000 до 1,000,000 amu. и по-горе. За определяне на молекулното тегло на протеините се използват методи за утаяване, гел хроматография и гел електрофореза.

Най-характерните физикохимични свойства на протеините са висок вискозитет на разтворите, незначителна дифузия, способност за набъбване в широки граници, оптична активност, подвижност в електрическо поле, ниско осмотично налягане и високо онкотично налягане, способност за абсорбиране на UV лъчи при 280 nm (това свойство). използвани за количествено определяне на протеини). Протеиновите молекули не са в състояние да проникнат в полупропускливите изкуствени мембрани, както и в биомембраните на растителните и животински тъкани.

В изоелектричната точка (pI) общият заряд на протеините с амфотерни свойства е нулев и протеините не се движат в електрическо поле. В изоелектричната точка протеините са най-малко стабилни в разтвора и лесно се утаяват. За повечето животински тъканни протеини pI = 5.5 - 7.0.

Протеинов разтвор се нарича изоионен, ако не съдържа никакви други йони, с изключение на йонизираните аминокиселинни остатъци на протеиновата молекула и на йоните, образувани по време на дисоциацията на водата. Точката на протеинова изолация е рН стойността на изоионния разтвор на този протеин. Изо-йонната и изоелектричната точка на протеина съвпадат само в случая, когато и двата са равни на 7.

В зависимост от химическия състав на протеините се разделят на 2 групи.

Простите протеини са направени от аминокиселинни остатъци и когато се хидролизират, се разлагат само на свободни аминокиселини.

Комплексните протеини са двукомпонентни протеини, които се състоят от прост протеин и непротеинов компонент (протетична група).

Албумините са прости катерици; са част от животински и растителни тъкани; намерени в яйчен протеин, серум, мляко, в растителни семена. Разтворим във вода, солни разтвори, киселини и основи. Приблизително 75-80% от осмотичното налягане на серумните протеини пада върху албумин; една от функциите им е транспортирането на мастни киселини.

Глобулини - група от животински и растителни протеини, широко разпространени в природата. Принадлежат на глобуларни протеини. Разтворим в слаби разтвори на неутрални соли, разредени киселини и основи. Глобулините, представени от а-фракцията, се съдържат в кръвта в комплекс с билирубин и с липопротеини с висока плътност. Ф-глобулиновата фракция включва протромбин, който е прекурсор на тромбин, протеин, участващ в съсирването на кръвта. Фракцията на g-глобулините е най-хетерогенна. Най-важните г-глобулини са имуноглобулини.

Съотношението албумин / глобулин има диагностична стойност: обикновено е близо до 2 и намалява при възпалителни заболявания.

Албумин и глобулини имат техните свойства

албумин

Албуминът (около 45 g / l) е най-разпространен сред плазмените протеини, който играе съществена роля за поддържане на колоидно осмотично налягане в кръвта и служи като важен резерв от аминокиселини за организма. Албуминът има способността да свързва липофилни вещества, в резултат на което може да функционира като протеинов носител за дълговерижни мастни киселини, билирубин, лекарства, някои стероидни хормони и витамини. В допълнение, албуминът свързва Са2 + и Mg2 + йони. Албуминът също носи някои лекарства.

Към албуминовата фракция принадлежи и транстиретин (преалбумин), който заедно с тироксин-свързващия глобулин и албумин транспортира хормона тироксин и неговия метаболит йодотиронин.

Албумините са прости хидрофилни протеини с ниско молекулно тегло. Молекулата на албумина съдържа 600 аминокиселини. Молекулно тегло 67 kDa. Албумини, както и повечето други плазмени протеини, се синтезират в черния дроб. Приблизително 40% от албумина е в кръвната плазма, останалата част е в интерстициалната течност и в лимфата.

глобулин

За разлика от албумините глобулините не са разтворими във вода, а са разтворими в слаби солни разтвори.

Тази фракция включва различни протеини. -1-глобулините имат висока хидрофилност и ниско молекулно тегло - затова при патологията на бъбреците те лесно се губят с урината. Въпреки това, загубата им не оказва значителен ефект върху онкотичното кръвно налягане, тъй като съдържанието им в кръвната плазма е малко.

Функции на -1-глобулините

1. Транспорт. Транспортни липиди, докато образуват с тях комплекси - липопротеини. Сред протеините на тази фракция са протеини, предназначени за транспортиране на хормони: тироксин-свързващ протеин - трансфер на тироксин, транскортин - транспорт на кортизол, кортикостерон и прогестерон, киселинен гликопротеин - транспорт на прогестерон.

2. Участие във функционирането на кръвосъсирващата система и комплемент-протромбиновата система.

3. Регулаторна функция. Някои протеини от ф1-глобулиновата фракция са ендогенни инхибитори на протеолитични ензими. Най-високата плазмена концентрация на -1-антитрипсин. Съдържанието му в плазмата е от 2 до 4 g / l (много високо), молекулното тегло е 58-59 kDa. Неговата основна функция е да потиска еластазата, ензим, който хидролизира еластин (един от основните протеини на съединителната тъкан).1-антитрипсин също е инхибитор на протеази: тромбин, плазмин, трипсин, химотрипсин и някои ензими на кръвосъсирващата система. Ф1-глобулиновата фракция включва също и 1-антихимотрипсин. Той инхибира химотрипсина и някои протеинази на кръвните клетки.

Протеини с високо молекулно тегло. Тази фракция съдържа регулаторни протеини, фактори на кръвосъсирването, компоненти на комплементната система, транспортни протеини. Това включва церулоплазмин. Той е носител на мед и също така осигурява постоянството на съдържанието на мед в различни тъкани, особено в черния дроб. При наследствено заболяване - болестта на Уилсън - нивото на церулоплазмин намалява. В резултат на това се повишава концентрацията на мед в мозъка и черния дроб. Това се проявява с развитието на неврологични симптоми, както и с цироза на черния дроб.

Съдържанието на тези протеини е приблизително 1/4 от всички -2-глобулини. Хаптоглобинът образува специфични комплекси с хемоглобин, освободен от еритроцити по време на интраваскуларна хемолиза. Поради високото молекулно тегло на тези комплекси, те не могат да бъдат елиминирани от бъбреците. Това предпазва тялото от загуба на желязо.

Хемоглобиновите комплекси с хаптоглобин се унищожават от клетките на ретикуло-ендотелната система (клетки на моноядрена фагоцитна система), след което глобинът се разделя на аминокиселини, хемът се унищожава в билирубин и се изхвърля чрез жлъчката, а желязото остава в тялото и може да се използва.

Fraction2-макроглобулин също принадлежи към тази фракция. Молекулното тегло на този протеин е 720 kDa, плазмената концентрация 1.5-3 g / l. Той е ендогенен инхибитор на протеинази от всички класове и също така свързва хормона инсулин.

С1 инхибиторният гликопротеин, е основната регулаторна връзка в класическия път на комплементарната активация (СРС), е в състояние да инхибира плазмин, каликреин.

Транспортни протеини: ретинол-свързващ протеин - транспорт на витамин А, витамин D-свързващ протеин - транспорт на витамин D.

Компоненти на системата за кръвосъсирване и фибринолиза: антитромбин III и плазминоген.

Тази част включва:

фибриноген - протеинова коагулационна система

протеини на компоненти на системата за активиране на комплемента

транспортни протеини: трансферин (транспорт на железни йони), транскобаламин (транспорт на витамин В12), глобулин-свързващи полови хормони (транспорт на тестостерон и естрадиол), LDL (транспорт на липиди).

хемопексин предава свободен хем, порфирин. Свързва протеините, съдържащи подгъва, и ги пренася в черния дроб за унищожаване.

Тази фракция съдържа предимно антитела-протеини, синтезирани в лимфоидната тъкан и в клетки от ВЕИ, както и някои компоненти на комплементната система.

Функцията на антителата е да предпазва организма от чужди агенти (бактерии, вируси, чужди протеини), които се наричат ​​антигени.

Основни класове антитела в кръвта:

- имуноглобулини G (IgG)

- имуноглобулини М (IgM)

- имуноглобулини А (IgA), които включват IgD и IgE.

IgG и IgM могат да активират комплементната система. Прочетете повече за имуноглобулините в Приложение 1 на това ръководство.

Криоглобулините също принадлежат към групата на гама глобулините. Това са протеини, които могат да се утаят при охлаждане на суроватката. Здравите хора не ги имат в серума. Те се появяват при пациенти с ревматоиден артрит, множествен миелом.

Сред криоглобулините има протеин фибронектин. Той е високомолекулен гликопротеин (молекулно тегло 220 kDa). Той присъства в кръвната плазма и на повърхността на много клетки (макрофаги, ендотелни клетки, тромбоцити, фибробласти). Функции на фибронектин: 1. Осигурява взаимодействието на клетките помежду си; 2. Насърчава адхезията на тромбоцитите; 3. Предпазва от туморни метастази.

Плазменият фибронектин е опсонин - подобрява фагоцитозата. Той играе важна роля в прочистването на кръвта от продуктите на разпадането на протеини, като колаген. Присъединявайки се към връзката с хепарин, участва в регулирането на кръвосъсирването. Понастоящем този протеин е широко изследван и използван за диагностика, особено в състояния, включващи инхибиране на макрофагалната система (сепсис и др.)

Интерферонът е гликопротеин. Той има молекулно тегло около 26 kDa. Той има видова специфичност. Произвежда се в клетки в отговор на въвеждането на вируси в тях. При здрав човек неговата плазмена концентрация е ниска. Но при вирусни заболявания концентрацията му нараства.

Албумин, глобулини, свойства. Приликата и разликата между тях. Значение за животинския организъм, разпространение в природата.

Албумини, глобулини. Properties. Прилики и различия един от друг. Стойности за животинския организъм, разпространение в природата.

А и G протеини, които са във всички тъкани. Кръвният серум е най-богат на тези протеини. Съдържанието на албумин в него е 40-45 g / l, глобулин 20-30 g / l, т.е. делът на албумина е повече от половината от плазмените протеини.

Албумин-протеини с относително малко молекулно тегло (15-70 хиляди. Да); те имат отрицателен заряд и киселинни свойства, IET - 4.7, съдържат много глутаминова аминокиселина. Това са силно хидратирани протеини, така че те се отлагат само с висока концентрация на дехидратиращи вещества.

Поради високата хидрофилност, малкия размер на молекулите, значителните концентрации на албумина играят важна роля за поддържане на осмотичното налягане на кръвта. Ако концентрацията на албумин е под 30 g / l, осмотичното налягане на кръвта се променя, което води до оток. Около 75-80% от осмотичното налягане на кръвта се отчита от албумина.

Характерна особеност на албумина е тяхната висока адсорбционна способност. Те адсорбират полярни и неполярни молекули, играейки транспортна роля. Това са неспецифични носители, те транспортират хормони, холестерол, билирубин, лекарствени вещества, калциеви йони. Свързването и трансферът на дълговерижни мастни киселини е основната физиологична функция на серумния албумин. Албумините се синтезират главно в черния дроб и се актуализират бързо, полуживотът им е 7 дни.

Глобулините са протеини с по-високо молекулно тегло от албумина. Глобулини слабо кисели или неутрални протеини (IEP = 6 - 7.3). Някои от глобулините имат способността да свързват специфично вещества (специфични носители).

Фракционирането на серумните протеини в албумин и глобулини е възможно чрез осоляване, използвайки (Nh5) 2SO4. В наситен разтвор албуминът се утаява като по-лека фракция, в полунаситен, глобулин.

Глобулините (от латинските. Globulus ball) - семейство от кръвоносните кръвни протеини с по-високо молекулно тегло и разтворимост във вода от албумина. Глобулините се произвеждат от черния дроб и имунната система. Глобулините, албуминът и фибриногенът се наричат ​​основни плазмени протеини. Нормалната концентрация на глобулини в кръвта е 2,6-4,6 g / децилитър.

· Съставляват почти половината от кръвните протеини;

· Определяне на имунните свойства на организма;

· Определяне на съсирването на кръвта;

· Участие в транспорта на желязото в други процеси.

Протамини, хистони, свойства. Приликата и разликата между тях. Значение за животинския организъм, разпространение в природата.

Хистони (от гръцки. Histos - тъкан) - тъканни протеини на многоклетъчни организми, свързани с хроматинова ДНК. Това са протеини с малка молекулна маса (11000-24000); по електрохимични свойства те принадлежат към протеини с изразени основни признаци (изоелектричната точка на различни хистони варира от 9.5 до 12.0). Хистоните имат само третична структура. Има 5 основни вида или фракции на хистоните: H1, H2a, H2b, H3, H4.

При естествени условия хистоните са силно свързани с ДНК и се секретират в състава на нуклеопротеина. Хистонното отношение е електростатична ДНК, тъй като хистоните имат голям положителен заряд и ДНК веригата е отрицателна. Хистоноподобните протеини се намират в рибозомния състав на клетъчната цитоплазма. При едноклетъчни организми, някои от хистоновите фракции отсъстват. Бактериите нямат типични хистони, а вирусите имат хистоноподобни протеини.

Основните функции на хистоните са структурни и регулаторни. Структурната функция е, че хистоните участват в стабилизирането на пространствената структура на ДНК и следователно на хроматина и хромозомите. Четири хистонови фракции, с изключение на Н1, образуват основата на нуклеозомите, които са структурни единици на хроматин; H1 фракцията запълва ДНК фрагменти между нуклеозомите. Регулаторната функция е способността да се блокира трансферът на генетична информация от ДНК към РНК.

Протамините са своеобразни биологични заместители на хистоните, но се различават качествено от тях по аминокиселинен състав и структура. Това са най-нискомолекулните протеини (М 4000-12000), които имат ясно изразени основни свойства поради високото съдържание на аргинин (до 80%). Подобно на хистоните, протамините са поликатионни протеини; те се свързват с ДНК в хроматина на сперматозоидите. Заместването на хистони с протамини в хроматина на сперматозоидите не се наблюдава при всички животни. Най-типичното присъствие на протамини в състава на нуклеопротамин в сперматозоидите (в млякото). Отделните протамини получават името си от източника на получаване: салмин - протамин от сьомга; Клапей - от херинга; truttin - от пъстърва; скумрия - от скумрия.

Протамини правят компактна ДНК на сперматозоиди, т.е. те изпълняват, като хистони, структурна функция. Очевидно обаче те не изпълняват регулаторни функции и следователно присъстват в клетки, които не са способни да се разделят. Може би това обяснява биологичната подмяна на протамините в някои хистонови клетки.

• Добре разтворена във вода, кисела и неутрална среда.

· Не се денатурира при нагряване.

· Формират соли с киселини и комплекси с кисели протеини.

Албумин и глобулини

Най-известният тип албумин е серумният албумин. Съдържа се в кръвта в серума, може да се появи и в други течности (например в гръбначно-мозъчната течност).

Серумният албумин се синтезира в черния дроб и съставлява по-голямата част от всички суроватъчни протеини. Албуминът, съдържащ се в човешката кръв, се нарича човешки серумен албумин, той представлява около 55% от всички протеини, съдържащи се в кръвната плазма.

Нормалното ниво на серумния албумин при възрастни е между 35 и 50 g / l. За деца на възраст под 3 години нормалното ниво е в диапазона 25-55 g / l.

Ниски нива на албумин (хипоалбуминемия) могат да възникнат вследствие на чернодробно заболяване, нефритен синдром, изгаряния, ентеропатия, загуба на протеин, недохранване, късна бременност и злокачествени новообразувания. Приемането на ретинол (витамин А) може да повиши нивото на албумина до високи поднормални стойности (49 g / l).

Високите нива на албумин (хипералбуминемия) почти винаги са резултат от дехидратация.

Глобулините (от латинските. Globulus ball) - семейство от кръвоносните кръвни протеини с по-високо молекулно тегло и разтворимост във вода от албумина. Глобулините се произвеждат от черния дроб и имунната система. Глобулините, албуминът и фибриногенът се наричат ​​основни плазмени протеини. Нормалната концентрация на глобулини в кръвта е 2,6-4,6 g / децилитър.

съставляват почти половината от кръвните протеини, определят имунните свойства на организма, определят съсирването на кръвта, участват в транспорта на желязо и други процеси.

Хемоглобин в урината.

В първия случай откриването на хемоглобин в урината заедно с еритроцитите е доста често срещано явление. Тъй като червените кръвни клетки бързо се разрушават (излугват) в урината, поради високото рН или ниската осмоларност на урината.

Във втория случай, истинската хемоглобинурия се причинява от интраваскуларна хемолиза на еритроцитите (разрушаване на червените кръвни клетки в кръвта). При здрав човек част от червените кръвни клетки се разрушава ежедневно в кръвта, така че плазмата съдържа малко количество свободен хемоглобин. Хемоглобинът в свободна кръв се свързва с хаптоглобин и в тази форма бъбречният филтър не може да премине.

Хемоглобинурия се появява, когато се освободи прекалено много хемоглобин, който няма време да се свърже с хаптоглобин и може да премине през бъбречния филтър в урината. Цветът на урината при хемоглобинурия придобива тъмнокафяв (черен) цвят, открива се анемия с ретикулоцитоза, повишава се нивото на индиректния билирубин в кръвния серум и често се появява болка в кръста. За разлика от хематурия (еритроцити в урината) при хемоглобинурия, еритроцитите не се откриват в урината.

Дата на добавяне: 2016-06-18; Видян: 1424; РАБОТА ЗА ПИСАНЕ НА ПОРЪЧКА

Свързани статии:

1.5. Класификация на протеините

Човешкото тяло съдържа над 50 000 отделни протеини, които се различават по своята първична структура, конформация, структура на активния център и функции. Към днешна дата обаче няма еднаква и последователна класификация, която да отчита различните характеристики на протеините. В основата на съществуващите класификации стоят различни знаци. Така че протеините могат да бъдат класифицирани:

 под формата на протеинови молекули (кълбовидни - кръгли или фибриларни - нишковидни)

 по молекулно тегло (ниско молекулно тегло, високо молекулно тегло)

 съобразно изпълняваните функции (транспортни, структурни, защитни, регулаторни и др.)

 чрез локализация в клетката (ядрена, цитоплазмена, лизозомна и др.)

 по структурни характеристики и химичен състав, протеините се разделят на две групи: прости и сложни. Простите протеини са представени само от полипептидна верига, състояща се от аминокиселини. Комплексните протеини имат протеинова част и непротеинов компонент (протетична група). Тази класификация обаче не е идеална, тъй като в чиста форма рядко се срещат прости протеини в тялото.

Характеристики на прости протеини.

Простите протеини включват хистони, протамини, албумин и глобулини, проламини и глутелини и протеиноиди.

Хистони - тъканни протеини на множество организми, свързани с хроматинова ДНК. Това са протеини с ниско молекулно тегло (11–24 хил. Da). Според техните електрохимични свойства те принадлежат към протеини с изразени основни свойства (поликатионни протеини), IET в хистони варира от 9 до 12. Хистоните имат само третична структура, концентрирана главно в ядрата на клетките. Хистоните са свързани с ДНК в състава на дезоксирибонуклеопротеините. Хистон-ДНК връзката е електростатична, тъй като хистоните имат голям положителен заряд и ДНК веригата е отрицателна. Съставът на хистоните е доминиран от диаминонокарбоксилните аминокиселини аргинин, лизин.

Има 5 вида хистони. Разделянето се основава на редица особености, основната от които е съотношението на лизин и аргинин във фракциите, четири хистони Н2А, Н2В, Н3 и Н4 образуват октамерен протеинов комплекс, който се нарича „ядро на нуклеозома“. ДНК молекулата е "навита" върху повърхността на хистоновия октамер, като прави 1,75 оборота (около 146 нуклеотида). Такъв комплекс от хистонови протеини с ДНК служи като основна структурна единица на хроматин, той се нарича "нуклеозом".

Основната функция на хистоните е структурна и регулаторна. Структурната функция е, че хистоните участват в стабилизирането на пространствената структура на ДНК и следователно на хроматина и хромозомите. Регулаторната функция е способността да се блокира трансферът на генетична информация от ДНК към РНК.

Протамините са своеобразни биологични заместители на хистоните, но се различават по състав и структура. Това са най-нискомолекулните протеини (М - 4-12 хил. Da), които имат изразени основни свойства поради високото съдържание на аргинин в тях (80%).

Подобно на хистоните, протамините са поликатионни протеини. Те се свързват с ДНК в хроматина на спермата и се намират в рибата.

Салмин - протамин от сьомга.

Скумрия - от скумрия.

Протамините правят сперматозоидна компактна ДНК, т.е. изпълняват като хистон, структурна функция, но не изпълняват регулаторна функция.

Албумини и глобулини.

Албумини (А) и глобулини (D).

А и G протеини, които са във всички тъкани. Кръвният серум е най-богат на тези протеини. Съдържанието на албумин в него е 40-45 g / l, глобулин 20-30 g / l, т.е. делът на албумина е повече от половината от плазмените протеини.

Албумин-протеини с относително малко молекулно тегло (15-70 хиляди. Да); те имат отрицателен заряд и киселинни свойства, IET - 4.7, съдържат много глутаминова аминокиселина. Това са силно хидратирани протеини, така че те се отлагат само с висока концентрация на дехидратиращи вещества.

Поради високата хидрофилност, малкия размер на молекулите, значителните концентрации на албумина играят важна роля за поддържане на осмотичното налягане на кръвта. Ако концентрацията на албумин е под 30 g / l, осмотичното налягане на кръвта се променя, което води до оток. Около 75-80% от осмотичното налягане на кръвта се отчита от албумина.

Характерна особеност на албумина е тяхната висока адсорбционна способност. Те адсорбират полярни и неполярни молекули, играейки транспортна роля. Това са неспецифични носители, те транспортират хормони, холестерол, билирубин, лекарствени вещества, калциеви йони. Свързването и трансферът на дълговерижни мастни киселини е основната физиологична функция на серумния албумин. Албумините се синтезират главно в черния дроб и се актуализират бързо, полуживотът им е 7 дни.

Глобулините са протеини с по-високо молекулно тегло от албумина. Глобулини слабо кисели или неутрални протеини (IEP = 6 - 7.3). Някои от глобулините имат способността да свързват специфично вещества (специфични носители).

Фракционирането на серумните протеини в албумин и глобулини е възможно чрез осоляване, използвайки (Nh5) 2SO4. В наситен разтвор албуминът се утаява като по-лека фракция, в полунаситен, глобулин.

В клиниката е широко разпространен методът на фракциониране на серумния протеин чрез електрофореза. При електрофоретично разделяне на серумните протеини могат да се разграничат 5-7 фракции: Природата и степента на промени в серумните протеинови фракции при различни патологични състояния са от голям интерес за диагностични цели. Намаляването на албумина се наблюдава в резултат на нарушение на техния синтез, с недостиг на пластмасов материал, нарушение на синтетичната функция на черния дроб и увреждане на бъбреците. Съдържанието на глобулини се увеличава с хронични инфекциозни процеси.

Електрофореза на серумните протеини.

Проламини и глутелини.

Това е група от растителни протеини, които се съдържат изключително в глутеновите семена на зърнени растения, където те действат като складови протеини. Характерна особеност на проламините е, че те не са разтворими във вода, физиологични разтвори, основи, но са разтворими в 70% разтвор на етанол, докато всички други протеини се утаяват. Най-изследваните протеини са глиадин (пшеница) и зеин (царевица). Установено е, че проламините съдържат 20-25% глутаминова киселина и 10-15% пролин. Тези протеини, например, глиадин, обикновено се разделят при хора, но понякога при раждането ензимът, който разгражда този протеин, отсъства. След това този протеин се превръща в продукти на разпад с токсичен ефект. Celiac заболявания се развива - непоносимост към растителни протеини.

Глутенините са също растителни протеини, неразтворими във вода, в солни разтвори, етанол. Те са разтворими в слаби основи.

Протеинови поддържащи тъкани (кости, хрущяли, сухожилия, сухожилия), кератини - протеини на косата, рога, копита, колагени - протеини на съединителната тъкан, еластин - протеин от еластични влакна.

Всички тези протеини са фибриларни, не хидролизирани в стомашно-чревния тракт. Колагенът съставлява 25-33% от общото количество протеин в тялото на възрастен или 6% от телесното тегло. Колагенната пептидна верига съдържа около 1000 аминокиселинни остатъка, от които всяка трета аминокиселина е глицин, 20% са пролин и хидроксипролин, 10% аланин. Когато се формират вторичните и третичните структури, този протеин не може да произведе типични а-спирали, тъй като аминокиселините пролин и хидроксипролин могат да дадат само една водородна връзка. Следователно, полипептидната верига в мястото, където са разположени тези аминокиселини, лесно се огъва, тъй като, както обикновено, втората водородна връзка не се задържа.

Еластинът е основният структурен компонент на еластичните влакна, които се съдържат в тъканите със значителна еластичност (кръвоносни съдове, връзки, бели дробове). Свойствата на еластичност се проявяват чрез високите свойства на опън на тези тъкани и бързото възстановяване на първоначалната форма и размер след отстраняването на товара. Съставът на еластин съдържа много хидрофобни аминокиселини (глицин, валин, аланин, левцин, пролин).

В допълнение към полипептидните вериги, комплексните протеини съдържат в състава си непротеинова (протетична) част, представена от различни вещества. В зависимост от химичната природа на непротеиновата част се разграничават следните групи от сложни протеини:

Биохимичен анализ на кръвта. Общо протеин, албумин, глобулини, билирубин, глюкоза, урея, пикочна киселина, креатинин, липопротеини, холестерол. Как да се подготвим за анализа, степента, причините за увеличаване или намаляване на резултатите.

Сайтът предоставя основна информация. Подходяща диагностика и лечение на заболяването са възможни под надзора на съвестния лекар. Всички лекарства имат противопоказания. Изисква се консултация

Общо белтъчни норми, причини за увеличаване и намаляване, как да преминат анализа

При различни патологични състояния намаляването на концентрацията на протеини (хипопротеинемия) е по-често, отколкото нарастване (хиперпротеинемия).

Нисък кръвен протеин
Хипопротеинемията се открива при следните общи патологични процеси: паренхимен хепатит, недостатъчен прием на протеини от храна (пълен и непълен глад), възпалителни процеси, хронично кървене, загуба на протеин в урината, повишено разграждане на протеините, абсорбция, интоксикация, треска.
Намаляването на концентрацията на протеини под 50 g / l води до появата на тъканни отоци.

Може би развитието на физиологична хипопротеинемия в последните месеци на бременността, по време на кърмене, на фона на продължително физическо натоварване, както и при лежащи пациенти.

Какви заболявания намаляват количеството на протеините в кръвта?
Хипопротеинемията е симптом на следните заболявания:

• заболявания на стомашно-чревния тракт (панкреатит, ентероколит)
• хирургични интервенции
• тумори с различна локализация
• чернодробни заболявания (цироза, хепатит, чернодробни тумори или чернодробни метастази)
• отравяне
• остро и хронично кървене
• изгаряне
• гломерулонефрит
• нараняване
• тиреотоксикоза
• използване на инфузионна терапия (прием на големи количества течност в тялото)
• наследствени заболявания (болест на Уилсън-Коновалов)
• треска
• захарен диабет
• асцит
• плеврит

Повишен протеин в кръвта
Развитието на хиперпротеинемия е рядко явление. Това явление се развива в редица патологични състояния, при които настъпва образуването на патологични протеини. Този лабораторен признак се открива при инфекциозни заболявания, макроглобулинемия на Waldenstrom, миелом, системен лупус еритематозус, ревматоиден артрит, лимфом грануломатоза, цироза, хроничен хепатит. Може би развитието на относителна хиперпротеинемия (физиологична) с обилни загуби на вода: повръщане, диария, чревна обструкция, изгаряния, също с диабет и нептидис.

Лекарства, засягащи съдържанието на протеин
Концентрацията на общия протеин в кръвта се влияе от някои лекарства. Така че, кортикостероидите, бромсулфалеин насърчават развитието на хиперпротеинемия, а естрогенните хормони водят до хипопротеинемия. Повишаването на концентрацията на общия протеин е възможно и при продължително затягане на вената с турникет, както и при прехода от „лъжата” към „стоящата” позиция.

Как да преминете анализа за протеин?
За да се определи концентрацията на общия протеин, кръвта се взема от вената сутрин на празен стомах. Интервалът между последното хранене трябва да бъде поне 8 часа. Сладките напитки също трябва да бъдат ограничени. Днес концентрацията на протеини се определя от метода на биурет или микробиурет (ако концентрацията е много ниска). Този метод е универсален, лесен за използване, сравнително евтин и бърз. При използването на този метод има няколко грешки, поради което се счита за надежден и информативен. Грешки възникват главно, когато реакцията е неправилна или използването на мръсни чинии.

Албумин, глобулинови видове, норми, причини за увеличаване или намаляване на показателите

Нарушенията на това съотношение на протеиновите фракции се наричат ​​диспротеинемия, най-често различни видове диспротеинемия са придружени от чернодробни заболявания и инфекциозни заболявания.

Албумин - нормата, причината за увеличаването, намаляването, как се преминава анализът
Помислете за всяка отделна протеинова фракция. Албумините са много хомогенна група, половината от които са в кръвния поток и половината в междуклетъчната течност. Поради наличието на отрицателен заряд и голяма повърхност, албуминът може да носи на себе си различни вещества - хормони, лекарства, мастни киселини, билирубин, метални йони и др. Основната физиологична функция на албумина е да поддържа натиск и да запазва аминокиселини. Албумините се синтезират в черния дроб и живеят 12-27 дни.

Повишен албумин - причини
Повишаването на концентрацията на албумин в кръвта (хипералбуминемия) може да бъде свързано със следните патологии:

• дехидратация или дехидратация (загуба на телесни течности по време на повръщане, диария, прекомерно изпотяване)
• големи изгаряния

Приемът на витамин А във високи дози също допринася за развитието на хипералбуминемия. Като цяло, високата концентрация на албумин няма значителна диагностична стойност.

Намален албумин - причинява
Намаляването на концентрацията на албумин (хипоалбуминемия) може да бъде до 30 g / l, което води до намаляване на онкотичното налягане и оток.

• различен нефрит (гломерулонефрит)
• остра атрофия на черния дроб, токсичен хепатит, цироза
• повишена пропускливост на капилярите
• амилоидоза
• изгаряния
• наранявания
• кървене
• конгестивна сърдечна недостатъчност
• патология на стомашно-чревния тракт
• пости
• бременност и кърмене
• тумори
• с синдром на малабсорбция
• сепсис
• тиреотоксикоза
• приемане на орални контрацептиви и естрогенни хормони

Как да анализираме
За да се определи концентрацията на албумин се взема кръв от вена, сутрин, на празен стомах. При подготовката за анализа е необходимо да се изключи приема на храна за 8-12 часа преди даряването на кръвта и да се избегне силно физическо натоварване, включително продължително състояние. Горните фактори могат да нарушат картината и резултатът от анализа ще бъде неправилен. За да се определи концентрацията на албумин, като се използва специален реактив - бромокрезолово зелено. Определянето на концентрацията на албумин по този метод е точно, просто и нетрайно. Възможни са грешки при неправилно обработване на кръвта за анализ, използване на мръсни съдове или неправилно формулиране на реакцията.

Глобулини - видове глобулини, норми, причини за увеличаване, намаляване

α1-глобулини - α1-антитрипсин, α1-киселинен гликопротеин, норми, причини за увеличаване, намаляване

α2-макроглобулин се синтезира в черния дроб, моноцитите и макрофагите. Обикновено съдържанието му в кръвта на възрастните е 1,5-4,2 g / l, а при деца 2,5 пъти по-високо. Този протеин принадлежи към имунната система и е цитостатичен (спира разделянето на раковите клетки).
Наблюдава се намаляване на концентрацията на α2-макроглобулин при остро възпаление, ревматизъм, полиартрит и онкологични заболявания.
Наблюдава се повишаване на концентрацията на α2-макроглобулина при чернодробна цироза, бъбречно заболяване, микседем и захарен диабет.

Хаптоглобинът се състои от две субединици и циркулира в човешката кръв в три молекулни форми. Той е протеин с остра фаза. Нормалното кръвно ниво на здрав човек е по-малко от 2,7 g / l. Основната функция на хаптоглобина е прехвърлянето на хемоглобина в клетките на ретикуло-ендотелната система, където хемоглобинът се разрушава и от него се образува билирубин. Повишава се концентрацията му при остро възпаление и намаляване на хемолитичната анемия. При трансфузия несъвместимата кръв може изцяло да изчезне.

Церулоплазминът е протеин с свойствата на ензим, който окислява Fe2 + до Fe3 +. Церулоплазмин е депо и носител на мед. В кръвта на здрав човек тя обикновено съдържа 0,15 - 0,60 g / l. Съдържанието на този протеин се увеличава при остро възпаление и бременност. Неспособността на организма да синтезира този протеин се среща при вродени заболявания - болест на Уилсън-Коновалов, както и при здрави роднини на тези пациенти.

Как да преминете анализа?
За да се определи концентрацията на α2-макроглобулини, се използва кръв от вена, която се приема строго в сутрешните часове, на празен стомах. Методите за определяне на тези протеини са трудоемки и отнемащи време и изискват висока квалификация.

β-глобулини - трансферин, хемопексин, скорост, причини за увеличаване, намаляване

Трансферрин (siderofilin) ​​е червеникав протеин, който пренася желязото в органите на депото (черен дроб, далак) и оттам към клетките, които синтезират хемоглобина. Увеличаването на количеството на този протеин е рядко, главно в процеси, свързани с унищожаването на червените кръвни клетки (хемолитична анемия, малария и др.). Вместо да се определи концентрацията на трансферина, се използва определянето на степента на насищане с желязо. Обикновено е наситен с желязо само 1/3. Намаляването на тази стойност показва недостиг на желязо и риск от развитие на желязодефицитна анемия, а увеличението показва интензивно разграждане на хемоглобина (например при хемолитична анемия).

Hemopexin е също протеин, който свързва хемоглобина. Обикновено се съдържа в кръвта - 0.5-1.2 g / l. Съдържанието на хемопексин намалява при хемолиза, чернодробни и бъбречни заболявания и се увеличава с възпаление.

Как да преминете анализа?
Да се ​​определи концентрацията на β-глобулин, като се използва кръв от вена, която се приема сутрин на празен стомах. Кръвта трябва да е прясна, без признаци на хемолиза. Провеждането на тази проба е високотехнологичен анализ, изисква висококвалифицирана лаборатория. Анализът отнема време и отнема доста време.

γ-глобулини (имуноглобулини) - норма, причините за увеличаването и намаляването

В кръвта γ-глобулините представляват 15-25% (8–16 g / l) от общия кръвен протеин.

Имуноглобулините принадлежат към ф-глобулиновата фракция.

Имуноглобулините са антитела, които се продуцират от клетките на имунната система за унищожаване на патогенни бактерии.Повишаване на броя на имуноглобулините се наблюдава, когато се активира имунитетът, т.е. Намаляването на броя на имуноглобулините може да бъде физиологично (при деца на 3-6 години), вродено (наследствени имунодефицитни заболявания) и вторично (с алергии, хронично възпаление, злокачествени тумори, продължително лечение с кортикостероиди).

Как да преминете анализа?
Определянето на концентрацията на γ-глобулин се извършва в кръв от вена, взета сутрин (преди 10 часа сутринта), на празен стомах. При преминаване на анализа за определяне на γ-глобулин е необходимо да се избягват физически натоварвания и силни емоционални сътресения. Да се ​​определи концентрацията на γ-глобулин чрез различни техники - имунологични, биохимични. Имунологичните методи са по-точни. Отнемащи време и биохимични и имунологични методи са еквивалентни. Имунологичните обаче трябва да бъдат предпочитани с оглед на тяхната по-голяма точност, чувствителност и специфичност.

Глюкоза - нормата, причините за увеличаването и намаляването, как да се подготвим за кръводаряване за анализ?

Норма на глюкоза в кръвта и физиологична хипергликемия
Глюкозата е безцветно кристално вещество със сладък вкус и се образува в човешкото тяло по време на разлагането на полизахаридите (нишесте, гликоген). Глюкозата е основният и универсален източник на енергия за клетките на целия организъм. Също така, глюкозата е антитоксично средство, в резултат на което се използва при различни отравяния, като се прилага през устата или интравенозно.

Билирубин - видове, норми, причини за намаляване и увеличаване, как да преминат анализа?

Директен и индиректен билирубин - къде се формира и как се получава?

Билирубинът е жълто-червен пигмент, който се образува, когато хемоглобин се разгради в далака, черния дроб и костния мозък. С колапса на 1 g хемоглобин се образува 34 mg билирубин. Когато хемоглобинът се разруши, една част от него - глобин се разпада до аминокиселини, втората част - хем - се разпада до образуване на желязо и жлъчни пигменти. Отново се използва желязо и жлъчните пигменти (продуктите за конверсия на билирубина) се отстраняват от тялото. Билирубин, който се образува в резултат на разграждането на хемоглобина (непряко), се освобождава в кръвния поток, където се свързва с албумина и се прехвърля в черния дроб. В чернодробните клетки билирубинът се свързва с глюкуроновата киселина. Този билирубин, свързан с глюкуроновата киселина, се нарича пряк.

Косвеният билирубин е много токсичен, тъй като може да се натрупва в клетките, предимно в мозъка, нарушавайки тяхната функция. Директният билирубин не е токсичен. В кръвта съотношението на пряк и непряк билирубин е от 1 до 3. Освен това, в червата, директният билирубин, чрез действието на бактериите, разцепва глюкуроновата киселина, докато се окислява до образуването на уробилиноген и стеркобилиноген. 95% от тези вещества се екскретират в изпражненията, останалите 5% се абсорбират обратно в кръвния поток, влизат в жлъчката и се отделят частично от бъбреците. Един възрастен дава 200-300 мг жлъчни пигменти с фекалии и 1-2 мг в урината всеки ден. Жлъчните пигменти винаги се съдържат в жлъчни камъни.

При новородените нивото на прекия билирубин може да бъде значително по-високо - 17.1-205.2 μmol / l. Повишаването на концентрацията на билирубин в кръвта се нарича билирубинемия.

Висок билирубин - причини, видове жълтеница
Билирубинемията е придружена от появата на жълт цвят на кожата, склерата на очите и лигавиците. Следователно, заболявания, свързани с билирубинемия, се наричат ​​жълтеница. Билирубинемията може да бъде с чернодробен произход (при заболявания на черния дроб и жлъчните пътища) и не-чернодробна (при хемолитична анемия). Отделно струва жълтеница от новородени. Увеличаването на концентрацията на общия билирубин в рамките на 23-27 µmol / l показва наличието на латентна жълтеница при хора и когато концентрацията на общия билирубин е над 27 µmol / l, се появява характерен жълт цвят. При новородени, жълтеницата се развива, когато концентрацията на общ билирубин в кръвта е над 51-60 μmol / l. Чернодробната жълтеница е от два вида - паренхимни и обструктивни. Към паренхимната жълтеница се включват:

• хепатит (вирусен, токсичен)
• цироза
• токсично увреждане на черния дроб (алкохолно отравяне, отрови, соли на тежки метали)
• чернодробни тумори или метастази

Когато обструктивна жълтеница нарушава секрецията на жлъчката, синтезирана в черния дроб. Обструктивна жълтеница възниква, когато:

• бременност (не винаги)
• тумор на панкреаса
• холестаза (блокиране на жлъчния проход с камъни)

В нехепатална жълтеница се включват жълтеница, развиваща се на фона на различни хемолитични анемии.

Диагностика на различни видове жълтеница
За да се определи коя жълтеница е включена, се използва съотношението на различните фракции на билирубина. Тези данни са представени в таблицата.

Определяне на билирубин - диагностичен тест жълтеница. В допълнение към жълтениците се наблюдава повишаване на концентрацията на билирубин при силна болка. Също така, при пациенти, приемащи антибиотици, индометацин, диазепам и орални контрацептиви, може да се развие билирубинемия.

Ниски нива на билирубин в кръвта - хипобирубинемия - могат да се развият в присъствието на витамин С, фенобарбитал, теофилин.

Причини за появата на жълтеница в новороденото

Новороденото жълтеница се дължи на други причини. Помислете за причините за образуването на жълтеница при новородени:

• при плода и новороденото, масата на червените кръвни клетки и, следователно, концентрацията на хемоглобина, върху масата на плода е по-голяма, отколкото при възрастен. В рамките на няколко седмици след раждането се наблюдава интензивно разграждане на „екстра” червени кръвни клетки, което се проявява чрез жълтеница.
• способността на черния дроб на новородено да премахне билирубина от кръвта, образувана в резултат на разграждането на „екстра” червени кръвни клетки, е ниска
• наследствено заболяване - болест на Гилбърт
• тъй като червата на новороденото са стерилни, следователно скоростта на образуване на stercobilinogen и urobilinogen се намалява
• недоносени бебета

При новородените билирубинът е токсичен. Той се свързва с липидите на мозъка, което води до увреждане на централната нервна система и образуването на билирубин енцефалопатия. При нормална жълтеница новородените изчезват на 2-3 седмици от живота.

Как да преминете анализа?
За да се определи концентрацията на билирубина, се взема кръв от вена сутрин на празен стомах. Преди процедурата не трябва да се яде и пие поне 4-5 часа. Определението е унифициран метод Endrashika. Този метод е лесен за използване, отнема малко време и е точен.

Урея - норма, причините за увеличаването, намаляването, как да преминат анализа

Намаляването на концентрацията на урея под 2 mmol / l предполага, че човек има диета с ниско съдържание на протеини. Повишеното съдържание на урея в кръвта над 8,3 mmol / l се нарича уремия. Уремията може да бъде причинена от определени физиологични състояния. В този случай не става дума за сериозно заболяване.

Така физиологичната уремия се развива, когато:

• небалансирана диета (с високо съдържание на протеин или с ниско съдържание на хлорид)
• загуба на телесни течности - повръщане, диария, прекомерно изпотяване и др.

В други случаи уремията се нарича патологична, т.е. причинена от някое заболяване. Патологична уремия се проявява с повишено разграждане на протеините, бъбречно заболяване и патологии, които не са свързани с бъбреците. Отделно, трябва да се отбележи, че редица лекарства (напр. Сулфонамиди, фуросемид, допегит, лазекс, тетрациклин, левомицетин и др.) Също водят до уремия.

Причини за увеличаване на уреята
Така, уремията се развива на фона на следните заболявания:

• хронична и остра бъбречна недостатъчност
• гломерулонефрит
• пиелонефрит
• анурия (липса на урина, лицето не уринира)
• камъни, тумори в уретерите, уретра
• захарен диабет
• перитонит
• изгаряния
• шок
• стомашно-чревно кървене
• чревна обструкция
• отравяне с хлороформ, живачни соли, фенол
• сърдечна недостатъчност
• миокарден инфаркт
• дизентерия
• паренхимна жълтеница (хепатит, цироза)

Най-високата концентрация на карбамид в кръвта се наблюдава при пациенти с различни патологии на бъбреците. Следователно, определянето на концентрацията на карбамид се използва главно като диагностичен тест за бъбречна патология. При пациенти с бъбречна недостатъчност тежестта на процеса и прогнозата се оценяват чрез концентрация на урея в кръвта. Концентрацията на карбамид до 16 mmol / l съответства на умерена бъбречна недостатъчност, 16-34 mmol / l - тежка бъбречна дисфункция и над 34 mmol / l - много тежка бъбречна патология с неблагоприятна прогноза.

Намаляване на урея - причини
Намаляването на концентрацията на урея в кръвта е рядко явление. Това се наблюдава главно с повишено разграждане на протеините (интензивна физическа работа), с високи изисквания за протеини (бременност, кърмене) и недостатъчен прием на протеин от храната. Може би относително намаляване на концентрацията на карбамид в кръвта - с увеличаване на количеството течност в организма (инфузия). Патологичното намаляване на концентрацията на урея в кръвта се установява при някои наследствени заболявания (например, при целиакия), както и при тежко увреждане на черния дроб (некроза, цироза в късен етап, отравяне с соли на тежки метали, фосфор, арсен).

Как да преминат анализа
Определянето на концентрацията на карбамид се извършва в кръв, взета от вена сутрин, на празен стомах. Преди да се направи анализ, е необходимо да се въздържат от хранене в продължение на 6-8 часа, за да се избегне силно физическо натоварване.В момента карбамидът се определя по ензимен метод, който е специфичен, прецизен, достатъчно прост и не изисква дълготрайни разходи. Също така в някои лаборатории, използващи уреазен метод. Въпреки това, ензимният метод е за предпочитане.